Photo of Professor 罗伯特·格里芬的家伙

格里芬小组的研究工作的很大一部分是投入到新的磁共振技术的发展,研究分子结构和动力学

办公室

nw14-3220

电子邮件

rgg@mit.edu

行政助理

吉利安哈格蒂

手机助手

617-253-5478

罗伯特·格里芬的家伙

阿瑟·阿莫斯·诺耶斯化学教授

研究领域

我们的研究工作的很大一部分是专门的新的磁共振技术的发展,研究分子结构和动力学。典型的,我们解决的问题之一是实验测量13C-13C和13C-15N偶极联轴器,并且因此从魔角旋转执行频谱分配和测量间距与扭转角,在固体(MAS)NMR谱设计。此信息直接导致淀粉状蛋白和膜肽和蛋白质(见下文)的分子结构。此外,我们正在开发高场动态核极化(DNP)/ NMR实验。这项研究背后的动机是为了获得大量的核自旋极化,并因此增加了核磁共振信号强度的可能性。这种增加的信号强度应该使许多新的应用加以解决。作为该项目的一部分,我们也以140 GHz的执行CW和脉冲EPR实验。为不容易受到克 - 应变系统中,更高频率EPR报价大大增加了光谱谱线形状的解释的分辨率和易用性。最后,我们也参与了制定办法对固体调查动态过程。通常,这些实验涉及的2H NMR粉模式的分析,以及有关运动的速度和机制的细节是从谱线形状的。

我们研究的第二个主要部分是上述有趣的化学,生物物理和物理问题磁共振技术的应用。我们目前正在使用MAS NMR实验,调查大酶/抑制剂复合物,膜蛋白和淀粉样肽和蛋白质的结构。通过抑制剂或活性位点测量同核和异核自旋对之间的化学位移和偶极联轴器,我们已经能够解决在一些情况下,结构性的问题。例如,我们已对被困在低温下以研究质子泵的机构,在这种蛋白质中的视网膜的光学光谱视蛋白移位的原点的细菌视紫红光化学中间体进行NMR。最近,我们已经完成了与MAS偶极重耦技术肽的初始两种结构。这些中的一个,从所述蛋白转甲状腺素蛋白的11聚体,在图中的底部部分示出并且处于淀粉样蛋白原纤维的肽的初始结构。因为这些分子不衍射,并且不溶解,它们的结构只能由固体高分辨NMR测定。